[Kimia Organik3#8] Konsep Teoritis Biomolekul Protein

Protein yang dicerna memiliki berbagai fungsi gizi dan biologis.Secara nutrisi, mereka adalah sumber asam amino esensial dan dapat memberikan energi. Secara tradisional, fungsi dan kualitas mereka telah dinilai terutama pada kemampuan mereka untuk menyediakan asam amino esensial dan mendukung sintesis protein.Namun, fokus ini gagal mengenali pengaruhnya pada banyak sistem pengaturan termasuk yang mempengaruhi asam amino, metabolisme glukosa dan lipid, metabolisme tulang, tekanan darah, fungsi kekebalan tubuh, asupan makanan dan berat badan. Sifat fisiko-kimia, komposisi asam amino dan peptida bioaktif yang dienkripsi dalam urutan asam amino mempengaruhi fungsi mekanik, hormon, dan neuroendokrin dari saluran gastrointestinal (GI). 

Sumber utama protein diet adalah otot, susu, telur, dan protein nabati, dan di dalam masing-masing sumber terdapat campuran kompleks protein yang memengaruhi regulasi fisiologis dengan cara berbeda ketika dikonsumsi sebagai campuran atau sebagai protein murni.

Protein otot berasal dari produk daging termasuk daging merah, ikan dan unggas dan dibagi menjadi tiga kelompok berdasarkan kelarutannya: sarkoplasma (mis. Mioglobin), miofibrilar (mis. Miosin dan aktin) dan protein stroma (misalnya, kolagen dan elastin). Beberapa protein yang berasal dari otot dan jaringan hewan lainnya digunakan sebagai bahan fungsional (teknologi) dalam pengolahan makanan (misalnya, kolagen dan gelatin, dan protein plasma daging sapi). Selain sumber daging tradisional, ada banyak produk daging olahan yang mencakup protein otot dari berbagai sumber.Produk yang paling terkenal dari kelompok ini adalah surimi, yang merupakan konsentrat protein myofibrillar mentah yang dibuat dengan mencuci otot ikan yang dicincang secara mekanis dari ikan laut yang kurang dimanfaatkan, atau produk sampingan daging ayam atau hewan yang dipisahkan secara mekanis (mis. Otot jantung sapi).

Protein susu membentuk 3,5% dari susu sapi dan juga terdiri dari kelompok protein heterogen, yang diwakili oleh dua kelompok besar: kasein (80%) dan protein whey (20%). Kasein adalah fosfoprotein dan ada dalam susu sebagai agregat koloid besar, terdiri dari α _s1 -, α _s2 -, β- dan κ-kasein dan dikenal sebagai misel kasein, sedangkan protein whey, diwakili oleh β-laktglobulin, α-laktalbumin, albumin serum, albumin serum, albumin serum , fraksi imunoglobulin, laktoferin dan proteosa-pepton, tersebar secara molekuler dalam larutan. Di antara protein susu, hanya κ-kasein mengandung sekitar 5% karbohidrat (tri- atau tetrasakarida), yang terdiri dari asam N- asetilneuramin (asam sialat), galaktosa, dan N-asetilgalaktosamin. Selama pembuatan keju, κ-casein dihidrolisis oleh chymosin menjadi para-κ-casein (residu 1-105), yang tetap dengan dadih, dan caseinomacropeptide (residu 106-169), yang menjadi bagian dari whey manis.

Protein susu dicerna tidak hanya dengan produk susu, tetapi juga sebagai suplemen atau bahan makanan cair, pekat, atau kering yang banyak tersedia di pasaran. Heterogenitas dan kompleksitas protein susu, ditentukan oleh sifat biologis dan fisikokimia yang berbeda, memberikan spektrum yang luas dalam penerapannya sebagai bahan fungsional bioaktif untuk mengatur asupan dan metabolisme makanan.

Protein telur terdiri sekitar 13% dari seluruh isi telur, dan secara morfologis dibagi menjadi protein putih telur (albumen) dan kuning telur. Ovalbumin, ovotransferrin (conalbumin) dan ovomucoid adalah protein putih telur yang paling melimpah di mana kandungannya masing-masing adalah 54, 12-13 dan 11%, sedangkan sisanya 12-13% adalah protein minor (misalnya, lisozim, G2- dan G3). -globulin, ovoinhibitor, cystatin, avidin dan lainnya). Kuning telur, ketika dipisahkan oleh sentrifugasi, terdiri dari protein butiran sedimen, dan supernatan (plasma). Protein butiran kuning telur termasuk fraksi utama: α- dan β-lipoprotein (70%), phosvitin (16%) dan lipoprotein densitas rendah (LDL) (12%), dan protein kecil seperti lipovitelin, phosvitin dan vitellogenin, sedangkan kuning telur plasma mengandung LDL, livetin, protein pengikat riboflavin kuning telur dan protein pengikat biotin. Meskipun putih telur merupakan sumber protein berkualitas tinggi, ia mengandung ovoinhibitor, penghambat proteinase serin yang dapat menghambat enzim pencernaan seperti trypsin dan chymotrypsin. Ini mungkin merupakan faktor penting yang mempengaruhi fungsi pengaturan saluran GI, terutama ketika putih telur mentah dikonsumsi atau digunakan untuk beberapa aplikasi makanan tanpa pemrosesan termal.

Protein nabati juga kompleks dan sereal, protein nadi dan kacang-kacangan berbeda dalam karakteristik.

Protein sereal dari gandum, rye, triticale, barley, jagung, sorgum, beras, oat, dan millet terdiri dari kelompok protein yang heterogen.Jumlah protein bervariasi di antara sereal mulai dari 8% dalam beras hingga 12% dalam gandum. 

Protein nadi berasal dari biji kacang-kacangan yang bisa dimakan (tanaman dengan polong), yang meliputi kacang polong kering, kacang-kacangan, lentil dan buncis.Pulsa mengandung 17-30% protein, dan protein utama yang ditemukan dalam pulsa adalah globulin (legumin dan vicilin) ​​dan albumin (protein enzimatik, protease inhibitor, inhibitor amilase, dan lektin). Benih nadi yang belum diproses mengandung faktor anti-gizi (mis. Inhibitor trypsin dan chymotrypsin), yang menurunkan kecernaan protein jika tidak diinaktivasi dengan baik selama pemrosesan.

Protein kedelai berasal dari kacang kedelai, yang memiliki kandungan protein tinggi (35-40% dari berat kering). Kira-kira, 90% protein dalam kedelai ada sebagai protein penyimpan, terutama β-conglycinin, glikoprotein yang terdiri dari tiga sub-unit, dan glikinin, protein heksamerik, di mana setiap sub-unit disusun oleh polipeptida asam dan basa yang dihubungkan bersama oleh ikatan disulfida.

Protein dari tanaman penghasil minyak selain kedelai : Protein penyimpanan mewakili fraksi protein terbesar dalam tanaman biji minyak, termasuk cruciferin atau protein 12S dalam kanola atau lobak, zein dalam jagung, 11S protein dalam biji kapas, 12S protein dalam rami dan rami, arachin dalam kacang , carmin dalam safflower, α-globulin dalam wijen, helianthin pada bunga matahari dan lainnya. Ada banyak protein yang diisolasi dari tanaman penghasil minyak dan terbukti cocok untuk konsumsi manusia.Semua tanaman tersebut mengandung campuran berbagai protein (albumin, globulin dan glutelin) dengan fungsi biologis yang berbeda.

Struktur utama protein adalah urutan unik asam amino dalam setiap rantai polipeptida yang membentuk protein. Sungguh, ini hanya daftar asam amino yang muncul dalam urutan dalam rantai polipeptida, bukan struktur. Tetapi, karena struktur protein akhir pada akhirnya tergantung pada urutan ini, ini disebut struktur utama rantai polipeptida. Sebagai contoh, insulin hormon pankreas memiliki dua rantai polipeptida, A dan B.

Struktur primer Rantai A dari insulin adalah 21 asam amino panjang dan rantai B adalah 30 asam amino, dan setiap urutan unik untuk protein insulin.

Gen, atau urutan DNA, akhirnya menentukan urutan unik asam amino dalam setiap rantai peptida. jika urutan nukleotida itu berubah dari daerah pengkodean gen dapat mengakibatkan  asam amino yang berbeda ditambahkan ke rantai polipeptida yang sedang tumbuh, inilah yang menyebabkan perubahan struktur protein dan karenanya berfungsi.

Penyakit sel sabit Sel sabit berbentuk sabit, sedangkan sel normal berbentuk cakram.

Struktur Sekunder

Struktur sekunder protein adalah apa pun struktur reguler yang timbul dari interaksi antara asam amino tetangga atau dekat oleh saat polipeptida mulai melipat ke dalam bentuk tiga dimensi fungsionalnya. Struktur sekunder muncul ketika ikatan H terbentuk antara kelompok asam amino lokal di suatu wilayah rantai polipeptida. Jarang struktur sekunder tunggal meluas ke seluruh rantai polipeptida. Biasanya hanya di bagian rantai. Bentuk paling umum dari struktur sekunder adalah struktur heliks-helix dan β-lipit dan mereka memainkan peran struktural yang penting dalam sebagian besar protein globular dan berserat.

Struktur sekunder Bentuk heliks-helix dan β-lipit terbentuk karena ikatan hidrogen antara gugus karbonil dan amino dalam tulang punggung peptida. Asam amino tertentu memiliki kecenderungan untuk membentuk α-heliks, sementara yang lain memiliki kecenderungan untuk membentuk lembaran berlipat β.

Dalam rantai α-helix, ikatan hidrogen terbentuk antara atom oksigen dalam gugus karbonil tulang punggung polipeptida dalam satu asam amino dan atom hidrogen dalam gugus amino tulang punggung polipeptida dari asam amino lain yaitu empat asam amino lebih jauh di sepanjang rantai. Ini menahan bentangan asam amino dalam koil tangan kanan. Setiap belokan heliks dalam alfa helix memiliki 3,6 residu asam amino. Grup R (rantai samping) dari polipeptida menonjol keluar dari rantai α-helix dan tidak terlibat dalam ikatan H yang mempertahankan struktur α-helix.

Dalam lembaran berlipat β, peregangan asam amino ditahan dalam konformasi yang hampir sepenuhnya diperpanjang yang "melipat" atau zig-zag karena sifat non-linear dari ikatan kovalen CC dan CN tunggal. Lembar berlipat β tidak pernah muncul sendiri. Mereka harus ditahan oleh lembaran berlipat β lainnya. Peregangan asam amino dalam lembaran berlipat β disimpan dalam struktur lembaran berlipit karena ikatan hidrogen terbentuk antara atom oksigen dalam kelompok karbonil polipeptida backbone dari satu lembar berlipat β dan atom hidrogen dalam gugus tulang belakang polipeptida amino dari β lain lembar -pleated. Lembar berlipat β yang saling menempel menyejajarkan paralel atau antiparalel. Kelompok-kelompok R dari asam-asam amino dalam lembaran berlipat-β menunjukkan ikatan hidrogen tegak lurus yang menahan lembaran-lembaran berlipat-β,

Struktur Tersier

Struktur tersier rantai polipeptida adalah keseluruhan bentuk tiga dimensi, setelah semua elemen struktur sekunder terlipat satu sama lain. Interaksi antara kelompok R polar, nonpolar, asam, dan basa dalam rantai polipeptida menciptakan struktur tersier tiga dimensi protein yang kompleks. Ketika pelipatan protein terjadi di lingkungan air tubuh, gugus R hidrofobik dari asam amino nonpolar sebagian besar terletak di bagian dalam protein, sedangkan gugus R hidrofilik sebagian besar terletak di bagian luar. Rantai samping sistein membentuk ikatan disulfida dengan adanya oksigen, satu-satunya ikatan kovalen yang terbentuk selama pelipatan protein. Semua interaksi ini, lemah dan kuat, menentukan bentuk protein tiga dimensi terakhir. Ketika protein kehilangan bentuk tiga dimensi,

Struktur tersier Struktur tersier protein ditentukan oleh interaksi hidrofobik, ikatan ion, ikatan hidrogen, dan hubungan disulfida.

Struktur Kuarter

Struktur kuaterner dari protein adalah bagaimana subunitnya berorientasi dan diatur satu sama lain. Akibatnya, struktur kuaterner hanya berlaku untuk protein multi-subunit; yaitu, protein yang dibuat dari satu dari satu rantai polipeptida. Protein yang terbuat dari polipeptida tunggal tidak akan memiliki struktur kuaterner.

Pada protein dengan lebih dari satu subunit, interaksi yang lemah antar subunit membantu menstabilkan struktur keseluruhan. Enzim sering memainkan peran kunci dalam mengikat subunit untuk membentuk protein akhir yang berfungsi.

Misalnya, insulin adalah protein globular berbentuk bola yang mengandung ikatan hidrogen dan ikatan disulfida yang menyatukan dua rantai polipeptida. Sutra adalah protein berserat yang dihasilkan dari ikatan hidrogen antara rantai berlipat β berbeda.

Empat tingkat struktur protein Empat tingkat struktur protein dapat diamati dalam ilustrasi ini.

Permasalahan:

1.    Kita ketahui system pencernaan pada tubuh manusia itu meliputi mulut, kerongkongan, lambung, usus halus, usus besar, Anxs. Tetapi saya ada membaca bahwa tempat pencernaan itu bervariasi tergantung pada sumber protein, biasa anda jelaskan mengapa demikian?

2.    Jelaskan mengapa substitusi amino tunggal dalam rantai β hemoglobin dapat  menyebabkan perubahan struktur pada seluruh protein?

3.    Jelaskan mengapa protein yang aktif secara metabolik (sitoplasma) itu nilai gizinya lebih tinggi?